Lipocalin

Det humane retinol-bindende protein (RBP), en typisk lipocalin med otte beta-tråde

Lipocaliner er en familie af proteiner, der transporterer små hydrofobe molekyler såsom steroider og andre lipider. Lipocaliner har en fælles struktur omkring en beta-barrel, og de deler en vis sekvenshomologi. Lipocaliner har alle en struktur med otte antiparallelle beta-tråde, der omslutter det indre bindingssæde for liganden.

Disse proteiner findes i gramnegative bakterier, i planter, hvirveldyr og hvirvelløse dyr. Lipocaliner deltager i mange biologiske processer, blandt dem immunrespons, feromontransport, prostaglandinsyntese, retinoidbinding og kræft-udvikling.

Eksempler på lipocaliner

Af eksempler på lipocaliner kan nævnes orosomucoid (alpha-1-acid glycoprotein) og komplementproteinet C8γ, to retinolbindende proteiner og alpha-1-microglobulin, samt nogle kendte lipoproteiner: apolipoprotein D og apolipoprotein M. I alt nævner "The Human Protein Atlas" 18 lipocaliner. [1][2][3][4]

Se også

Referencer

  1. ^ The human protein atlas
  2. ^ The Plasma Lipocalins α1-Acid Glycoprotein, Apolipoprotein D, Apolipoprotein M and Complement Protein C8γ
  3. ^ The lipocalin protein family: structure and function
  4. ^ The 1.8-Å Crystal Structure of α1-Acid Glycoprotein (Orosomucoid)

Medier brugt på denne side

Rbp 1brp.png
Forfatter/Opretter: Opabinia regalis, Licens: CC BY-SA 3.0
Human retinol-binding protein (RBP) in complex with retinol, illustrating the canonical eight-stranded beta-barrel lipocalin structure.